Структура миофибрилл: типы и функции белковых нитей (5 видео)

Миофибриллы – это основные структурные компоненты мышечных клеток, которые обеспечивают их сократительную способность. Они представляют собой узкие и длинные цилиндрические образования, состоящие из параллельных белковых нитей. Миофибриллы имеют сложную структурную организацию и важны для выполнения различных функций в организме.

Основными типами белковых нитей, образующих миофибриллы, являются актин и миозин. Актин – это главный компонент актинового филамента, который представляет собой спирально свитую цепь глобул актина. Он отвечает за сжатие и расслабление мышцы. Миозин же является главным компонентом миозинового филамента. Он обладает активностью АТФазы и осуществляет сдвиг актина при сокращении мышцы.

Белковые нити миофибрилл организованы в единый функциональный комплекс, который называется саркомер. Саркомер – это наименьшая договоренностная единица конрактильной мышцы, расположенная между двумя Z-линиями. Он состоит из чередующихся полосок темного и светлого цвета – а- и и-дисков. А-диски соответствуют участкам миозиновых филаментов, а и-диски – участкам актиновых филаментов.

Содержание

Миофибриллы: основные компоненты и структура
3. Актин и миозин
Актин
Миозин
6. Тропомиозин и тропонин
7. Тропомиозин и тропонин
8. Тропонин
🎬 Видео

Видео:Физиология мышц. Часть I: строение мышечного волокна. Структура миофибриллСкачать

Миофибриллы: основные компоненты и структура

Основные компоненты миофибрилл — это актин и миозин. Эти два белка сотрудничают в процессе сокращения мышц, создавая скольжение актиновых и миозиновых нитей.

Актин — это белок, образующий тонкие нити внутри миофибрилл. Он имеет специфическую структуру, которая позволяет ему связываться с другими белками и образовывать актиновый филамент.

Миозин — это другой важный белок, входящий в состав миофибрилл. Он образует толстые нити, которые перекрываются актиновыми нитями. Миозин содержит специальные миозиновые головки, которые взаимодействуют с актиновыми нитями во время сокращения мышц.

Кроме актина и миозина, в миофибриллах присутствуют также другие белковые компоненты, такие как тропомиозин и тропонин. Эти компоненты участвуют в регуляции сокращения мышц, контролируя доступ актиновых и миозиновых нитей друг к другу.

Тропомиозин — это длинный белок, который обвивается вокруг актиновых нитей. Он предотвращает нежелательное взаимодействие актина с миозином в покое, но при наличии кальция открывает доступ для связывания миозиновых головок.

Тропонин — это комплексный белок, включающий в себя три субъединицы. Он связывается с актином и тропомиозином, обеспечивая регуляцию взаимодействия актина и миозина при сокращении мышц.

Видео:Механизм сокращения скелетных мышц | ФИЗИОЛОГИЯСкачать

3. Актин и миозин

Актин — это белковая нить, состоящая из двух цепей актиновых молекул, связанных между собой в спиральную структуру. Актин является основным строительным элементом актиновых филаментов, которые образуют основу миофибрилл. Он присутствует во всех мышечных клетках и играет важную роль в перемещении и сжатии клетки.

Миозин — это другой основной белок, который сотрудничает с актином в миофибриллах. Миозин состоит из двух главных компонентов: тяжелой цепи и легкой цепи. Тяжелая цепь образует хвост миозина, которая обращена внутрь миофибриллы, а легкая цепь образует головку миозина, которая обращена наружу и может связываться с актином. Миозин осуществляет силу для сокращения мышц, а также перемещает актиновые филаменты.

Актин и миозин работают в паре для сокращения мышц. При сокращении мышечных клеток, актин и миозин взаимодействуют, создавая силу, которая приводит к сокращению и движению мышцы. Актин и миозин также играют важную роль в поддержании структуры клеток и их формировании.

Все вместе, актин и миозин являются ключевыми компонентами, обеспечивающими движение и сокращение мышц. Их слаженная работа обеспечивает возможность нашему организму двигаться и выполнять различные физические задачи.

Актин

Актин представляет собой длинную, спирально свернутую нить, состоящую из двух цепей. Одна цепь называется актиномономером (G-актин), а другая — актинометрией (F-актин).

Актин-мономеры, или G-актин, образуют полимеры — актин-филаменты, или F-актин. Они состоят из двух цепей актиномономеров, связанных между собой.

Актин-филаменты присутствуют внутри миофибрилл и играют важную роль в их сокращении. В процессе сокращения мышц актин-филаменты смещаются относительно других белковых нитей — миозиновых филаментов.

Особенностью актина является его взаимодействие с молекулами миозина. Миозин — это другой ключевой белок миофибрилл, который выполняет функцию двигателя при сокращении мышц.

Молекулы актина и миозина взаимодействуют путем образования между ними мостиков, которые обеспечивают смещение актин-филаментов относительно миозиновых филаментов. Это позволяет мышцам сокращаться и выполнять движение.

Миозин

Структура миозина включает головную и хвостовую части. Головная часть состоит из двух головок, которые имеют активность аденозинтрифосфатазы (АТФазы). Хвостовая часть состоит из двух полипептидных цепей, которые формируют мерные стержни.

При сокращении мышцы, миозин взаимодействует с актином и генерирует движение. В процессе сокращения мышцы, головки миозина присоединяются к актиновым филаментам, образуя мостик актин-миозин. Затем головки миозина гидролизуют АТФ, что вызывает изменение конформации и сокращение мышцы. После этого, головки миозина дезактивируются и освобождаются от актина, готовые к повторению процесса.

Миозин также отвечает за перемещение органелл внутри клетки и участвует в концентрации кальция в саркоплазматическом ретикулуме. Он также играет роль в поддержании трехмерной структуры миофибриллы и обеспечивает ее эластичность и упругость.

Важно отметить, что миозин является ключевым компонентом для обеспечения полноценного функционирования мышц и двигательной активности организма.

Видео:Строение поперечно-полосатой мышечной ткани. Структура миофибрилл. 10 класс.Скачать

6. Тропомиозин и тропонин

Тропомиозин располагается вдоль актиновой нити и заполняет щель между филаментами актина и миозина. Он обеспечивает стабильность и защиту актиновой нити от внешних воздействий.

Тропонин является еще одним регуляторным белком миофибриллы. Он состоит из трех субъединиц — тонкой, грубой и ингибиторной. Тонкая и грубая субъединицы связаны с актином и миозином соответственно.

Тропонин играет важную роль в регуляции мышечного сокращения. При изменении концентрации ионов кальция в саркоплазме, тропонин изменяет форму, что приводит к смещению тропомиозина и открытию активных участков на актине для связывания миозина.

Таким образом, тропомиозин и тропонин совместно контролируют активацию мышечного сокращения, обеспечивая его точность и регуляцию в ответ на различные внутренние и внешние сигналы.

7. Тропомиозин и тропонин

Тропомиозин — это длинная полипептидная цепь, которая образует спиральную структуру вдоль актиновой нити. Он является основным структурным компонентом тонких филаментов и обеспечивает их устойчивость и упорядоченность. Кроме того, тропомиозин участвует в регуляции мышечного сокращения, блокируя взаимодействие актина и миозина в покое.

Тропонин — это комплексный белок, состоящий из трех подединиц: TnC, TnI и TnT. Он связывается с тропомиозином и регулирует его взаимодействие с актином и миозином. TnC связывается с кальцием, что приводит к изменению конформации тропонина и открытию активных участков актина для связывания миозина. TnI ингибирует активность миозина, пока не происходит связывание миозина с актином. TnT связывается с тропомиозином и актином, обеспечивая устойчивость комплекса.

Вместе тропомиозин и тропонин контролируют процесс сокращения мышцы, регулируя доступность активной зоны актина и миозина друг к другу. Они обеспечивают точность и координацию мышечной активности, позволяя мышцам работать эффективно и синхронно.

8. Тропонин

Тропонин С связывается с кальцием, контролирует присутствие или отсутствие активного места на актиновом филаменте и взаимодействует с тропонином И.

Тропонин И регулирует связывание актинового филамента с миозиновым головком. Под влиянием кальция тропонин И перемещается и меняет конформацию, что позволяет миозиновой головке связываться с актиновым филаментом и начинать сократительную активность.

Тропонин Т связывает тропонин С и тропонин И, обеспечивая целостность тропонинового комплекса и эффективную работу сократительных белков.

Тропонин является важным молекулярным игроком в контроле сократительной активности внутри клетки. Его специфическое взаимодействие с кальцием и другими компонентами саркомеры позволяет регулировать процесс сокращения мышцы и поддерживать его на оптимальном уровне.

Научные исследования по тропонину имеют большое значение для понимания функций и механизмов сокращения мышц, а также для разработки новых подходов к лечению и профилактике заболеваний мышц и сердечно-сосудистой системы.